За что отвечает пепсин

Когда желудку и кишечнику не хватает ферментов

Основным инструментом пищеварения являются ферменты, именно они выполняют всю основную работу. Логично, что при их недостатке процесс пищеварения нарушается, и организм начинает нам сообщать о проблемах, сигнализируя различными симптомами. Такие привычные всем симптомы как изжога, тяжесть в животе, боль, метеоризм, диарея или запор – являются прямым указанием на проблемы с пищеварением.

Ферменты поджелудочной железы – виды и функции

Пора узнать, что представляют собой ферменты, и как они влияют на пищеварение. Ферменты поджелудочной железы – это белковые комплексы или катализаторы, основной задачей которых является расщепление питательных веществ на простые, легкоусвояемые соединения. Таким образом, организм легко усваивает все необходимые элементы и витамины.

Какие ферменты вырабатывает поджелудочная железа и какие у них функции?

Особо интересно то, что организм может регулировать выработку тех или иных ферментов в зависимости от характера потребляемой пищи. То есть, если вы потребляете много хлебобулочных изделий, то упор в выработке будет сделан на амилазе, если потребляется жирная пища, то поджелудочная железа отправит в кишечник больше липазы.

Кажется, что работа полностью налажена, и сбоев быть не может. Но сбои случаются и достаточно часто: слишком тонкий механизм работы, который легко нарушить. Даже большой приём пищи с преобладанием жиров может сломать систему, и поджелудочная железа не сможет обеспечить нужное количество ферментов.

Появление проблем с пищеварением

Мы выяснили, что проблемы с пищеварением могут возникать из-за недостатка ферментов. Существует два основных механизма, при которых организму не хватает ферментов поджелудочной железы. В первом варианте проблема с выработкой ферментов кроется в самой поджелудочной железе, т.е. сам орган функционирует неправильно.

Во втором варианте нарушаются условия, при которых ферменты могут правильно работать. Подобное возможно в результате изменения кислотности среды кишечника, например, при воспалении или при изменении стандартной температуры окружения (36-37° С). Воспалительный процесс в кишечнике может возникать при различных состояниях: кишечные инфекции, аллергические реакции (пищевая аллергия, атопический дерматит).

Основные признаки нехватки ферментов поджелудочной железы

Выявить недостаток ферментов достаточно просто. Ключевыми симптомами являются тяжесть после еды, чувство распирания в животе и дискомфорт в животе. Нередко эти симптомы сопровождаются вздутием, урчанием, метеоризмом, диареей. Чаще всего такие симптомы могут возникать в рядовых ситуациях: при употреблении тяжелой, жирной пищи или при переедании, когда удержаться от множества вкусных блюд попросту не удалось. В этом случае не стоит бояться неполадок с поджелудочной железой или других заболеваний ЖКТ. Поджелудочная железа просто не справляется с большим объемом работы, и ей может потребоваться помощь.

Если нехватка ферментов и проблемы с пищеварением сохраняются длительное время, то это не остается незаметным для организма. Симптомы могут усугубляться и носить уже не эпизодический, а регулярный характер. Постоянная диарея дает старт авитаминозу, могут развиваться: белково-энергетическая недостаточность и обезвоживание во всем организме. Может наблюдаться значительное снижение массы тела. Помимо этого при тяжелых стадиях могут наблюдаться следующие симптомы недостатка ферментов поджелудочной железы 8 :

Поддержание пищеварения и лечение ферментной недостаточности

При проблемах с пищеварением могут помочь ферментные препараты (чаще они называются препаратами для улучшения пищеварения), основная задача которых компенсировать нехватку собственных ферментов в организме. Не зря такая терапия называется «ферментозаместительная». Критически важно, чтобы ферментный препарат максимально точно «имитировал» физиологический процесс.

На сегодняшний момент существуют различные препараты для улучшения пищеварения. Как же ориентироваться в многообразии средств и сделать правильный выбор?

Эффективный ферментный препарат должен соответствовать следующим критериям 5,6 :

Источник

Пепсин

Из Википедии — свободной энциклопедии

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия:Пепсин АГенетические данныеКод гена:8885 (HGNCid)Структура и функция белкаТип белка:протеазаФункции:пищеварениеДругоеМолекулярные взаимодействия:пепстатинDatabase LinksШифр КФ:3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Источник

За что отвечает пепсин

Комплексное исследование, включающее в себя определение уровня и соотношения специфических белков пищеварительного тракта (пепсиноген I и II). Используется для оценки состояния слизистой оболочки желудка.
Пепсиноген существует в двух вариантах: пепсиноген I (PG 1) и пепсиноген II (PG 2). Пепсиноген I синтезируется клетками желез тела желудка, пепсиноген II секретируется клетками желез тела, кардиального и пилорического отделов, а также в бруннеровых железах двенадцатиперстной кишки. В норме в крови присутствует небольшое количество пепсиногена I и II. PG 2 является лабораторным индикатором H. Pylori-ассоциированного гастрита, язвы желудка и двенадцатиперстной кишки, а также некоторых опухолей. Индекс PGI/PGII (соотношение концентраций пепсиногена I и II) используют для раннего выявления атрофического гастрита и его осложнений.

Соотношение пепсиноген I/пепсиноген II

Pepsinogen I, Pepsinogen II, PGI, PgI, PGII, pGII.

Хемилюминесцентный иммуноанализ на микрочастицах (CMIA).

Нг/мл (нанограмм на миллилитр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Пепсиноген – предшественник фермента пепсина, обеспечивающего начальный этап переваривания белков. Он вырабатывается клетками слизистой оболочки желудка как неактивный профермент, который под воздействием соляной кислоты превращается в активный пепсин. Различают два вида пепсиногена: пепсиноген I и пепсиноген II. Пепсиноген I образуется исключительно в главных клетках слизистой желудка, находящихся только в теле желудка. В норме в кровь выделяется небольшое количество пепсиногена I, которое может быть измерено при лабораторной диагностике.

Тело желудка является единственным отделом, где происходит синтез соляной кислоты и внутреннего фактора, необходимого для всасывания витамина B₁₂. При заболеваниях, поражающих тело желудка, синтез пепсиногена I, соляной кислоты и внутреннего фактора значительно снижается. Так как изменение концентрации пепсиногена I наиболее точно отражает тяжесть и степень поражения тела желудка, этот клинико-лабораторный показатель используется при диагностике заболеваний тела желудка и наблюдении за их течением.

Самой частой причиной воспаления слизистой оболочки желудка является инфицирование грамотрицательной спиралевидной бактерией Helicobacter pylori (H. pylori). Она устойчива к воздействию соляной кислоты и поэтому способна колонизировать слизистую оболочку желудка. Эта бактерия выделяет цитотоксины и протеазы, которые постепенно разрушают слизистую желудка, что приводит к атрофическому гастриту. Он сначала поражает антральный и пилорический отдел, а затем и тело желудка. Атрофия может быть выражена в той или иной степени в разных отделах желудка, что дало основание для выделения форм атрофического гастрита: атрофический антральный гастрит, атрофический гастрит тела желудка и атрофический пангастрит. Необходимо отметить, что не у всех пациентов с атрофическим гастритом выявляется активная инфекция H. Pylori – это говорит о том, что данный микроорганизм – лишь одна из причин гастрита, который в дальнейшем поддерживается другими факторами (курением, употреблением алкоголя, регулярным применением нестероидных противовоспалительных препаратов). Только у половины пациентов, инфицированных H. pylori, в итоге возникает атрофический гастрит, что свидетельствует об индивидуальной восприимчивости к повреждающему воздействию этого микроорганизма.

Как правило, атрофический гастрит развивается медленно, без выраженных симптомов. Пациенты могут испытывать несильную боль в области эпигастрия, чувство быстрого насыщения и переполнения желудка, тошноту, слабость. Постепенное разрушение обкладочных клеток приводит к ахлоргидрии и дефициту внутреннего фактора. Соляная кислота необходима для нормального переваривания белка, высвобождения связанного с пищевым белком витамина В₁₂, а также для окисления соединений кальция, железа, цинка и магния в формы, доступные для всасывания в двенадцатиперстной кишке. Ахлоргидрия приводит к нехватке витамина В₁₂, которая может проявляться изменениями со стороны крови, желудочно-кишечного тракта и нервной системы. Возникающая при этом макроцитарная анемия сопровождается слабостью, головокружением и учащенным сердцебиением. Изменения желудочно-кишечного тракта вызывают нарушение переваривания и, соответственно, диарею. Особо опасны нарушения нервной системы: демиелинизация аксонов трактов спинного мозга необратима и может привести к параличу и нарушениям чувствительности.

Выраженная деструкция обкладочных клеток и ахлоргидрия наиболее характерны для аутоиммунного атрофического гастрита. При атрофическом гастрите тела желудка, а также при пангастрите вместе с обкладочными клетками гибнут и главные, что отражается в понижении концентрации пепсиногена I в крови, поэтому он является клинико-лабораторным индикатором повреждения тела желудка и используется в диагностике атрофического гастрита тела желудка и пангастрита. К тому же существует взаимосвязь между тяжестью атрофического гастрита и степенью снижения концентрации пепсиногена I крови. Благодаря этому тест на пепсиноген I может быть полезен на этапе контроля за эффективностью лечения атрофического гастрита после курса антибиотиков.

Соляная кислота обеспечивает естественную защиту против патогенных микроорганизмов. При ахлоргидрии этот барьер нарушен, что выражается большей уязвимостью перед кишечными инфекциями (в частности, лямблиозом и псевдомембранозным колитом).

Пациентам с гиперацидным гастритом, при котором секреция соляной кислоты повышена, часто назначаются ингибиторы протонной помпы (например, омепразол). Длительное подавление секреции соляной кислоты обкладочными клетками приводит к постепенной атрофии этих клеток. Поэтому тем, кто применяет блокаторы протонной помпы более 1 года, необходимо проверять уровень пепсиногена I для того, чтобы узнавать о необходимости продолжения лечения или его коррекции.

Атрофический гастрит – самый значимый фактор риска развития аденокарциномы желудка. Разрушение нормальных клеток слизистой оболочки желудка при нем сопровождается появлением очагов метаплазии. При метаплазии происходит замена желудочного эпителия на эпителий кишечного типа, гораздо менее устойчивый к воздействию соляной кислоты. Такие очаги метаплазии являются предраковыми состояниями: аденокарцинома желудка развивается у 2,5-5 % пациентов с атрофическим гастритом тяжелой и средней тяжести, тяжелый атрофический пангастрит связан с 90-кратным увеличением риска развития аденокарциномы. К факторам риска аденокарциномы желудка также относятся: употребление большого количества пищи, содержащей нитраты, копченых продуктов, алкоголя, курение, инфицирование H. pylori, лучевая терапия, наследственность, а также наличие других предраковых состояний (желудочного полипа, болезни Менетрие). Как правило, пациенты с аденокарциномой желудка обращаются к врачу уже на поздней стадии, когда опухоль достигла крупных размеров и есть метастазы. Это связано с тем, что длительное время аденокарцинома сопровождается неспецифическими симптомами: слабостью, дискомфортом в области эпигастрия, потерей веса. Боль, рвота, желудочное кровотечение, асцит говорят уже о далеко зашедшем процессе. В связи с этим пациентам, входящим в группу риска по развитию аденокарциномы, необходимо регулярно обследоваться. Инвазивные процедуры (эндоскопия с биопсией участков атрофии/метаплазии) и радиологические методики (рентгенологическое исследование с контрастированием) не используются в качестве скрининга, так как могут вызвать осложнения. В этой ситуации анализ на пепсиноген I является удобным способом оценить состояние слизистой оболочки тела желудка.

Сочетание тестов на пепсиноген I и пепсиноген II позволяет охарактеризовать состояние слизистой оболочки желудка, не прибегая к инвазивным методикам. Нормальные показатели теста свидетельствуют о хорошем состоянии слизистой оболочки, когда эндоскопия не требуется. Наоборот, у пациентов с низкой концентрацией пепсиногена I и низким коэффициентом «пепсиноген I / пепсиноген II» вероятно наличие атрофического гастрита тела желудка, пангастрита, а также аденокарциномы, что должно быть подтверждено с помощью эндоскопического и гистологического исследования.

При атрофическом гастрите тела желудка повышен риск развития опухолей из энтерохромаффинных клеток желудка – карциноидных опухолей. Они встречаются редко, у пациентов с аутоиммунным атрофическим гастритом вероятность их возникновения составляет около 5 %. Опухолевые клетки секретируют в большом количестве 5-гидрокситриптофан, вызывающий характерные симптомы карциноида – чувство прилива крови к лицу и диарею. Карциноиды крупных размеров могут приводить к желудочному кровотечению и обструкции желудка.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Диагностика состояния и локализации изменений на слизистой оболочке желудка:

Что означают результаты?

Пепсиноген I: > 70 нг/мл.

Соотношение пепсиноген I / пепсиноген II: > 3.

Показатель

Клиническое значение

Индикатор структуры и функционирования слизистой оболочки тела желудка.

Причины снижения уровня:

Пониженные значения могут быть признаком выраженной атрофии при высоком риске развития рака желудка, дефиците В12, Zn, Ca, Fe.

Причины повышения уровня:

Причины снижения уровня:

Причины повышения уровня:

Снижается при увеличении выраженности атрофического гастрита, причем степень снижения пропорциональна тяжести процесса.

Интерпретация результатов осуществляется с учетом возраста, особенностей питания, клинического состояния и других лабораторных показателей состояния слизистой желудка (гастрин, антитела к H. pylori, антиген H. pylori).

Кто назначает исследование?

Гастроэнтеролог, онколог, врач общей практики.

Источник

Что такое низкая кислотность желудка?

Низкая кислотность желудка является расстройством пищевого поведения, связанным со снижением количества соляной кислоты (HCL) в желудочном соке. Соляная кислота жизненно важна для правильного пищеварения. Он превращает пепсиноген в пепсин, фермент, который расщепляет белки на более мелкие и легко усваиваемые вещества. Кроме того, соляная кислота предотвращает миграцию и колонизацию бактерий из кишечника в желудок и является важной частью иммунной системы, поскольку она служит кислотным барьером для развития ряда микроорганизмов, попадающих в желудок с пищей.

Люди, страдающие от проблем с желудком и пищеварением, часто думают, что они вызваны переизбытком желудочной кислоты. Причиной может быть то, что симптомы избытка и недостатка желудочной кислоты практически одинаковы. Поэтому необходимы исследования, прежде чем можно будет сделать какие-либо выводы по этой проблеме.

Симптомы низкой кислотности желудка

Симптомы низкого содержания соляной кислоты в желудке могут включать метеоризм, отрыжку, тошноту и рвоту, вздутие живота, жжение или тяжесть в желудке, особенно после еды, расстройство желудка, нехороший запах изо рта, хронический кандидоз, диарею или запор, непереваренную пищу в кале, пищевые аллергии, боли в животе, зуд вокруг прямой кишки, слабые и ломкие ногти, кожные высыпания и расстройства, прыщи, хронические кишечные паразиты, дефицит железа, выпадение волос, повышение заболеваемости паразитарными инфекциями и др.

Важно отметить! Все эти симптомы могут быть следствием других проблем, связанных с вашим здоровьем — это довольно ранние сигналы, о которых стоит помнить. Когда ваши симптомы ухудшатся, вы будете знать, где может возникнуть проблема и как ее решить.

Желудочный сок — «естественный убийца» бактерий

Снижение вырабатывания соляной кислоты называется гипохлоргидрией или ахлоргидрией. Это состояние дефицита может быть вызвано атрофическим гастритом, хроническим гастритом, аутоиммунным тиреоидитом, пернициозной анемией, паразитарной инфекцией (черви), мукополисахаридозом IV, болезнью Менетрие (гипертрофический гастрит), инфекцией Helicobacter pylori и Helicobacter pylori.

Как мы можем справиться с проблемой?

Прежде всего, необходимо проконсультироваться со специалистом после проведения необходимых испытаний. Второй шаг — улучшить диету. Это нужно сделать в первую очередь, так как корректировка ваших привычек питания основана на принципах здорового питания. Согласно исследованиям, люди с диетическим питанием имеют нормальный уровень кислотности желудка и не страдают от бактерий в тонкой кишке. Таким образом, диета, богатая фруктами, овощами, орехами и семенами, облегчила бы проблемы с желудком и пищеварением.Кроме того, люди, страдающие гипохлоргидрией, могут принимать дополнительный источник соляной кислоты — бетаин гидрохлорид. Это поддержит выработку пепсина и улучшит и отрегулирует пищеварение, особенно продуктов, богатых белком, которые обычно трудно обрабатывать людям, страдающим от низкой кислотности.

Что такое бетаин гидрохлорид — бетаин HCL?

Бетаин HCL является кислотной формой бетаина — витаминоподобного вещества, содержащегося в зерне и других продуктах питания. Это на самом деле витамин, полученный из холина, добываемого из сахарной свеклы. Он содержит органически связанный азот и обладает выраженным липотропным действием. Бетаин гидрохлорид также помогает нейтрализовать молочную кислоту и снизить уровень токсичности вредного гомоцистеина — промежуточного белкового продукта, образующегося в процессе превращения аминокислоты метионин.

Как и в случае любых добавок, перед приемом рекомендуется проконсультироваться с врачом.

Источник

Пепсин

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия:Пепсин АГенетические данныеКод гена:8885 (HGNCid)Структура и функция белкаТип белка:протеазаФункции:пищеварениеДругоеМолекулярные взаимодействия:пепстатинDatabase LinksШифр КФ:3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1), вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Содержание

Общие сведения

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Изопепсины

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф., 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

См. также

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30% меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена несколько пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН Лекарственные препараты на основе пепсина

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиосодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата. Внутрь по 0,2—0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2—3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1—3% растворе разведенной соляной кислоты.

Действие лекарства. Пепсин расщепляет белки до полипептидов, после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению. Ахилия, гипо- и анацидные гастриты, диспепсия.

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту.

Показания к применению. Расстройства пищеварения при ахилии, гипо- и анацидных гастритах, диспепсии.

Форма выпуска. Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата. Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 — 4 раза в день. Для детей — от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 — 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 — 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.

Источник