Известно не менее 20 видов трнк чем обусловлено такое разнообразие
Передача РНК (тРНК) – определение, типы и функции
Определение тРНК
Трансферные РНК или тРНК представляют собой молекулы, которые действуют как временные носители аминокислоты в результате чего соответствующие аминокислоты рибосома на основе мессенджера РНК (мРНК ) нуклеотид последовательность. Таким образом, они действуют как посредники между нуклеотидной и аминокислотной последовательностями.
тРНК представляют собой рибонуклеиновые кислоты и поэтому способны образовывать водородные связи с мРНК. Кроме того, они также могут образовывать сложноэфирные связи с аминокислотами и, следовательно, могут физически объединять мРНК и аминокислоты в процессе перевод, Они спариваются с мРНК комплементарным и антипараллельным образом, и каждая тРНК может базовая пара с натяжкой из трех нуклеотидов на мРНК. Эти наборы из трех нуклеотидов на мРНК называются кодонами, а соответствующая последовательность на тРНК называется антикодоновую, Спаривание оснований между кодоном и антикодоном вносит специфичность в процесс трансляции. На одном конце тРНК соответствующая аминокислота присоединена к ее 3 ’ гидроксильная группа основанный на антикодоне и рибосоме катализирует образование пептидная связь между этой аминокислотой и удлиненной полипептидной цепью.
Структура и функции тРНК
Трансферные РНК кодируются рядом генов и обычно представляют собой короткие молекулы длиной от 70 до 90 нуклеотидов (5 нм). Двумя наиболее важными частями тРНК являются ее антикодон и концевая 3′-гидроксильная группа, которая может образовывать сложноэфирную связь с аминокислотой. Тем не менее, существуют и другие аспекты структуры тРНК, такие как D-плечо и T-плечо, которые способствуют его высокому уровню специфичности и эффективности. Только 1 из 10000 аминокислот неправильно присоединены к тРНК, что является замечательным числом, учитывая химическое сходство между многими аминокислотами.
Трансферные РНК имеют сахарно-фосфатный остов, как и все другие клеточные нуклеиновые кислоты, и ориентация рибозного сахара вызывает направленность в молекула, Один конец РНК имеет реактивный фосфатная группа присоединен к пятому атому углерода рибозы, тогда как другой конец имеет свободную гидроксильную группу на третьем атоме углерода. Это приводит к 5 ‘и 3’ концам РНК, так как все другие фосфатные и гидроксильные группы участвуют в фосфодиэфирных связях внутри нуклеиновая кислота.
D-рычаг состоит из двухцепочечной области ствола, образованной внутренним спариванием оснований, а также петлевой структурой неспаренных нуклеотидов. D-дуга является сильно изменчивой областью и играет важную роль в стабилизации РНК. третичная структура а также влияет на кинетику и точность трансляции на рибосоме.
Другой структурой, которая влияет на роль тРНК в трансляции, является Т-образный рычаг. Как и у D-плеча, он содержит участок нуклеотидов, пары оснований которых соединены друг с другом, и петлю, которая является одноцепочечной. Парный регион называется «стебель» и в основном содержит 5 пар оснований. Цикл содержит модифицированные основания и также называется плечом TΨC, чтобы указать присутствие остатков тимидина, псевдоуридина и цитидина (модифицированных оснований). Молекулы тРНК необычны тем, что содержат большое количество модифицированных оснований, а также содержат тимидин, обычно наблюдаемый только в ДНК. Т-образный рычаг участвует во взаимодействии тРНК с рибосомой.
Наконец, вариабельное плечо, содержащее менее 20 нуклеотидов, расположено между антикодонной петлей и Т-образным плечом. Он играет роль в распознавании тРНК ААТС, но может отсутствовать в некоторых вид.
Считается, что вторичная структура тРНК, содержащая акцепторную область, D- и T-плечи и петлю антикодона, напоминает клеверный лист. После того как РНК складывается в свою третичную структуру, она становится L-образной, с акцепторным стержнем и Т-образным плечом, образующим расширенную спираль, а антикодонная петля и D-плечо аналогично образуют еще одну расширенную спираль. Эти две спирали располагаются перпендикулярно друг другу таким образом, что D-рычаг и Т-образный рычаг находятся в непосредственной близости, в то время как петля антикодона и плечо акцептора расположены на противоположных концах молекулы.
На этом изображении 3’’-область CCA выделена желтым цветом, плечо акцептора – фиолетовым, переменная петля – оранжевым, D-плечо красным, T-плечо зеленым и антикодонная петля синим.
Типы тРНК
ТРНК может быть классифицирована на основе аминокислоты, которую она несет, давая в результате 20 различных тРНК. Альтернативно, они также могут быть сгруппированы на основе их антикодона. Существует 64 возможных кодона, возникающих из комбинации четырех нуклеотидов. Из них 3 являются стоп кодоны это сигнал об окончании перевода. Это приводит к ситуации, когда одна аминокислота представлена множественными кодонами и AATS, а также тРНК должны учитывать эту избыточность. Однако очень немногие виды имеют ровно 61 тРНК, что ставит вопрос о том, как каждый кодон распознается конкретной тРНК. У многих видов это число значительно превышает 61, и разные тРНК, несущие один и тот же антикодон, могут демонстрировать различную эффективность в трансляции, добавляя слой регуляции в процесс синтеза белка.
тРНК взаимодействуют с кодонами мРНК через их антикодонную петлю. Спаривание оснований между кодоном и антикодоном обеспечивает специфичность при трансляции. Однако первое основание антикодона, которое соединяется с «колебанием» или третьей позицией в кодоне, часто модифицируется, чтобы позволить тРНК образовывать водородную связь с тремя, а не с одним основанием. Таким образом, одна тРНК имеет возможность распознавания и спаривания оснований с тремя кодонами, которые кодируют одну и ту же аминокислоту. Есть 20 ААТС, по одному на каждую аминокислоту. Эта группа ферментов может распознавать все антикодоны, представляющие определенную аминокислоту, и, следовательно, выступать в качестве второго рычага механизма, который обрабатывает генетический код избыточность.
Наконец, эти молекулы также можно разделить на три категории: те, которые несут канонические аминокислоты, присоединенные к правильной тРНК, те, которые неправильно присоединены, и те, которые несут модифицированные аминокислоты, такие как селеноцистеин, для неканонического удлинения.
Посттранскрипционная модификация тРНК
В геноме человека насчитывается около 500 генов, кодирующих тРНК, и 300 ген фрагменты, связанные с этими РНК. Эти гены транскрибируются РНК-полимераза III и транскрипт подвергается обширной модификации, особенно у эукариот. Интроны сращены, интрон –экзон На границу действуют эндонуклеазы, 5′- и 3′-концы РНК обрабатываются, и ферменты добавляют концевые остатки CCA к 3′-концу тРНК. Остатки CCA могут стать аминоацилированными в самом ядре, и эта заряженная тРНК может затем экспортироваться из ядра.
Кроме того, многие основания на тРНК также модифицируются, особенно метилированием (добавление метильной группы) и дезамидированием (удаление амидной группы). В частности, первая база антикодона, которая спаривается с положением «колебания» на кодоне, модифицирована, чтобы допустить необычные типы спаривания оснований. Аденин может быть модифицирован с образованием инозина, который расширяет возможности соединения, включая урацил, цитозин и аденин. Псевдоуридин является еще одним распространенным модифицированным основанием, полученным из остатков уридина посредством ферментативно-опосредованной изомеризации. Говорят, что он играет роль в структурной целостности молекулы тРНК, участвует в придании жесткости близлежащему сахарофосфатному остову, а также влияет на укладку основания проксимальных областей. Лизидин является необычным основанием, образованным, когда аминокислота лизина присоединена к остатку цитидина. Лизидин специфически связывается с аденозином, свойство, которое используется тРНК изолейцина для обеспечения специфичности трансляции.
AATS присоединяют подходящую аминокислоту к молекулам тРНК на основе их антикодона. Эти ферменты содержат сайты связывания для аминокислоты, тРНК, а также АТФ и Hydrolyze ATP к AMP и присоедините аминокислоту к рибозному сахару последнего нуклеотида на тРНК. Теперь тРНК считается «заряженной» и может участвовать в реакциях синтеза белка на рибосоме. Эта реакция часто происходит в цитоплазма Хотя это также наблюдалось в ядре.
Зрелая тРНК затем связывает специфические экспортные факторы, которые экспортируют ее из ядра, используя систему RanGTP. Рука акцептора и T-рука играют важную роль в этом процессе, и существует обширное взаимодействие между факторами экспорта и молекулой РНК, что позволяет только полностью обработанным, полным тРНК перемещаться в цитоплазму.
Взаимодействие тРНК с рибосомой
Рибосома содержит три важных области – P (пептидильный) сайт, содержащий растущий полипептид, A (акцепторный) сайт, который получает новую заряженную тРНК, и E (выходной) сайт, через который деацилированная тРНК покидает рибосому. Эти сайты охватывают обе субъединицы рибосомы и обозначаются как сайты P / P или A / A, причем первая буква относится к сайту на меньшей субъединице. Например, сайт P / P связывается с тРНК, закрепляющей полипептидную цепь, в то время как сайт A / A привязывает входящую заряженную тРНК. Пептидил-тРНК в P / P-сайте переносит растущий полипептид в тРНК в A / A-сайте и подвергается деацилированию. Чтобы продолжить процесс трансляции, рибосома продвигается вперед на один кодон, заставляя тРНК в P / P-сайте сместиться в переходную P / E-конфигурацию и затем в E / E-сайт, прежде чем покинуть рибосому. Точно так же тРНК на A / A-сайте принимает временную конформацию A / P-связывания перед оседанием на P / P-сайте, готовую к следующей аминокислоте для продолжения трансляции.
викторина
1. Какая из этих структур обнаружена на тРНК?A. Антикондон петляB. кодоныC. AATSD. Все вышеперечисленное
Ответ на вопрос № 1
верно. Только антикодонная петля обнаружена в тРНК. Кодоны обнаруживаются на мРНК, а AATS являются ферментами, а не частями молекулы РНК.
2. Какие из этих модифицированных остатков обнаружены в тРНК?A. псевдоуридинаB. тимидинаC. цитидинD. Все вышеперечисленное
Ответ на вопрос № 2
D верно. Трансферные РНК содержат ряд модифицированных оснований, и эти модификации необходимы для его правильного функционирования. Пока что они являются единственным классом молекул РНК, которые, как известно, содержат тимидин, обычно наблюдаемый только в ДНК. Псевдоуридин и цитидин обычно видны в T-плече тРНК.
3. Какое из этих модифицированных оснований происходит от аденина?A. аденозинB. ИнозинC. цитидинD. Все вышеперечисленное
Ответ на вопрос № 3
В верно. Инозин получен из аденина. Хотя технически можно сказать, что аденозин происходит из аденина, он не считается «модифицированным» основанием. Цитидиновый нуклеотид образуется, когда цитозин присоединяется к фосфорилированному рибозному сахару.
Известно не менее 20 видов трнк чем обусловлено такое разнообразие
Подробное решение параграф § 26 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. 2014
1. Какие функции выполняют в клетке белки?
Ответ. Белки играют исключительно большую роль в процессах жизнедеятельности клетки и организма, им свойственны следующие функции.
1. Структурная. Входят в состав внутриклеточных структур‚ тканей и органов. Например, коллаген и эластин служат компонентами соединительной ткани: костей‚ сухожилий‚ хрящей; фиброин входит в состав шелка‚ паутины; кератин входит в состав эпидермиса и его производных (волосы‚ рога‚ перья). Образуют оболочки (капсиды) вирусов.
3. Регуляторная. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют обмен глюкозы. Белки–гистоны участвуют в пространственной организации хроматина, и тем самым влияют на экспрессию генов.
5. Защитная. Например, антитела (иммуноглобулины) образуют комплексы с антигенами бактерий и с инородными белками. Интерфероны блокируют синтез вирусного белка в инфицированной клетке. Фибриноген и тромбин участвуют в процессах свертывания крови.
6. Сократительная (двигательная). Белки актин и миозин обеспечивают процессы мышечного сокращения и сокращения элементов цитоскелета.
7. Сигнальная (рецепторная). Белки клеточных мембран входят в состав рецепторов и поверхностных антигенов.
Запасающие белки. Казеин молока, альбумин куриного яйца, ферритин (запасает железо в селезенке).
8. Белки-токсины. Дифтерийный токсин.
9. Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов обмена (СО2, Н2О, NH3, Н2S, SО2) выделяется 17‚6 кДж или 4‚2 ккал энергии.
2. Из чего состоят белки?
Ответ. Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств.
Вопросы после §26
Ответ. Ген — материальный носитель наследственной информации, совокупность которых родители передают потомкам во время размножения. В настоящее время, в молекулярной биологии установлено, что гены — это участки ДНК, несущие какую-либо целостную информацию — о строении одной молекулы белка или одной молекулы РНК. Эти и другие функциональные молекулы определяют рост и функционирование организма.
2. Какой процесс называется транскрипцией?
3. Где и как происходит биосинтез белка?
Ответ. В цитоплазме происходит процесс синтеза белка, который по-другому называют трансляцией. Трансляция – это перевод последовательности нуклеотидов молекулы иРНК в последовательность аминокислот молекулы белка. С тем концом иРНК, с которого должен начаться синтез белка, взаимодействует рибосома. При этом начало будущего белка обозначается триплетом АУГ, который является знаком начала трансляции. Так как этот кодон кодирует аминокислоту метионин, то все белки (за исключением специальных случаев) начинаются с метионина. После связывания рибосома начинает двигаться по иРНК, задерживаясь на каждом ее участке, который включает в себя два кодона (т. е. 3 + 3 = 6 нуклеотидов). Время задержки составляет всего 0,2 с. За это время молекула тРНК, антикодон которой комплементарен кодону, находящемуся в рибосоме, успевает распознать его. Та аминокислота, которая была связана с этой тРНК, отделяется от «черешка» и присоединяется с образованием пептидной связи к растущей цепочке белка. В тот же самый момент к рибосоме подходит следующая тРНК, антикодон которой комплементарен следующему триплету в иРНК, и следующая аминокислота, принесенная этой тРНК, включается в растущую цепочку. После этого рибосома сдвигается по иРНК, задерживается на следующих нуклеотидах, и все повторяется сначала.
4. Что такое стоп-кодон?
Ответ. Стоп-кодоны (УАА, УАГ или УГА) не кодируют аминокислот, они только лишь показывают, что синтез белка должен быть завершен. Белковая цепочка отсоединяется от рибосомы, выходит в цитоплазму и формирует присущую этому белку вторичную, третичную и четвертичную структуры
5. Сколько видов тРНК участвует в синтезе белков в клетке?
6. Из чего состоит полисома?
Ответ. Клетке необходима не одна, а много молекул каждого белка. Поэтому как только рибосома, первой начавшая синтез белка на молекуле иРНК, продвигается вперед, тут же на эту иРНК нанизывается вторая рибосома, которая начинает синтезировать такой же белок. На ту же иРНК может быть нанизана и третья, и четвертая рибосома, и т. д. Все рибосомы, синтезирующие белок на одной молекуле иРНК, называются полисомой.
7. Требуют ли процессы синтеза белка затрат энергии? Или, наоборот, в процессах синтеза белка происходит выделение энергии?
Известно не менее 20 видов трнк чем обусловлено такое разнообразие
Подробное решение страница стр.125 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Захаров В.Б., Мамонтов С.Г. Углубленный уровень 2015
ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ ДЛЯ ПОВТОРЕНИЯ
Вопрос 1. Как осуществляется процесс трансляции?
Вопрос 2. Расскажите о роли рРНК в обеспечении комплементарного связывания кодона иРНК с антикодоном тРНК.
Вопрос 3. Где происходит процесс трансляции?
Трансляция — процесс синтеза полипептидных цепей, осуществляемый на рибосомах, где иРНК является посредником в передаче информации о первичной структуре белка.
Вопрос 4. Каково значение продолжительности «жизни» иРНК в жизнедеятельности клетки?
Все бактериальные иРНК довольно быстро разрушаются и синтезируются. Время их полураспада не превышает 3 минут. Это обеспечивает быстрое приспособление микроорганизмов к меняющимся условиям окружающей среды. иРНК эукариотических клеток более стабильны. Стабильность иРНК определяется особенностями структуры самих РНК. Молекулы иРНК модифицируют свои 3’ концы присоединением полиаденилового фрагмента. По мере участия иРНК в процессах трансляции, длина этого фрагмента уменьшается. Критическим для стабильности считается 30 адениловых нуклеотидов. В частности сигналами для быстрого разрушения молекул могут служить последовательности богатые У и А на 3’ концах этих РНК, которые являются сигналами для более быстрого удаления полиадениловых участков РНК. Стабильность РНК может усиливаться некоторыми гормонами стероидной природы, которые не только стимулируют образование новых молекул РНК, но и стабилизируют функционирующие. В ряде случаев стабильность РНК определяется скоростью трансляции и потребностью белков.
Вопрос 5. Что собой представляют гены тРНК и иРНК? Опишите, как реализуется информация о структуре этих молекул.
Первый тип — иРНК, синтезируется в ядре клетки. Ее синтез на одной из двух цепей ДНК катализируется РНК-полимеразой.
Синтезируемая иРНК повторяет последовательность нуклеотидов, составляющих генетический код ДНК. Генетический код представлен последовательностями триплетов оснований нуклеотидов, т.е. каждые три последовательных основания есть «слово» кода. Каждый триплет кодирует позицию одной аминокислоты. Отсюда триплеты иРНК определяют порядок включения аминокислот в молекулу белка во время ее синтеза в клетке. Например, два последовательных триплета (гуанин-гаунин-гаунин, ГГГ и гуанин-тимидин-тимидин, ГТТ) ответственны за размещение двух аминокислот — пролина и глютаминовой кислоты в молекуле белка. Кодирующий триплет иРНК называется кодоном. Следовательно, цепь кодонов, в свою очередь, составляет матрицу для синтеза аминокислотной цепи белка. Синтез иРНК предваряется активацией нуклеотидов, присоединением к каждому из них двух фосфатных радикалов, полученным от АТФ клетки, т.е. идет с потреблением энерии.
Второй тип РНК — тРНК. В клетке много различных типов тРНК, но каждый из них комбинируется только с одной из 20 аминокислот, «узнает» кодон соответствующей аминокислоты на иРНК и транспортирует аминокислоту к этому месту. Таким образом, каждая тРНК является переносчиком специфической для нее аминокислоты к месту сборки белка — к полисомам. Аминокислоты вступают в синтез определенного белка после активации их молекулой АТФ, т.е. лишь активированная АТФ аминокислота соединяется с молекулой специфической тРНК. Специфический кодон в тРНК, который позволяет ей узнавать комплементарный кодон в иРНК — это также триплет нуклеотидных оснований и называется он антикодон. Во время формирования молекулы белка антикодоновые основания соединяются водородными мостиками с основаниями кодона иРНК. Благодаря этому, аминокислоты выстраиваются одна за другой вдоль цепи иРНК, образуя соответствующую последовательность аминокислот в молекуле белка.
Задания части 2 ЕГЭ по теме «Биосинтез белка. Генетический код»
1. Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?
В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.
2. В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?
1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в участке ДНК, который не кодирует белок.
3. Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?
ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.
4. Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.
1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 в степени 100.
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.
5. Рассмотрите предложенную схему классификации реакций матричного синтеза. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.
6. Белок состоит из 220 аминокислотных звеньев (остатков). Установите число нуклеотидов участков молекул иРНК и ДНК, кодирующих данный белок, и число молекул тРНК, необходимых для переноса аминокислот к месту синтеза. Ответ поясните.
1) одну аминокислоту кодируют три нуклеотида, число нуклеотидов на иРНК: 220 х 3 = 660;
2) число нуклеотидов на иРНК соответствует числу нуклеотидов на одной нити ДНК (660 нуклеотидов);
3) каждую аминокислоту переносит к месту синтеза одна тРНК, следовательно, число тРНК, участвующих в синтезе, равно 220
7. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны. (1) При биосинтезе белка протекают реакции матричного синтеза. (2) К реакциям матричного синтеза относят только реакции репликации и транскрипции. (3) В результате транскрипции синтезируется иРНК, матрицей для которой служит вся молекула ДНК. (4) Пройдя через поры ядра, иРНК поступает в цитоплазму. (5) Информационная РНК участвует в синтезе тРНК. (6) Транспортная РНК обеспечивает доставку аминокислот для сборки белка. (7) На соединение каждой из аминокислот с тРНК расходуется энергия молекул АТФ.
8. Лекарственный препарат рекомендуется принимать при инфекционно-воспалительных процессах в организме человека, вызванных патогенными бактериями. Препарат блокирует действие бактериальных белков-ферментов, регулирующих реакции с участием ДНК, что уменьшает рост и деление клеток бактерий, приводит к их гибели. На какие процессы в клетке бактерий воздействует этот препарат? Почему прекращается рост, деление и наблюдается гибель бактериальных клеток?
1) Препарат воздействует на процессы репликации и транскрипции.
2) Блокирование репликации не дает бактериальной клетке делиться.
3) Блокирование транскрипции не дает бактериальной клетке синтезировать белки, это приводит к гибели клетки.
9. Рассмотрите предложенную схему классификации реакций матричного синтеза. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.
10. Рассмотрите предложенную схему классификации нуклеиновых кислот, участвующих в процессе биосинтеза белка. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме вопросительным знаком.
11. Как вы понимаете фразу: «Код ДНК триплетен, однозначен, вырожден»?
1) Код «триплетен» означает, что каждая из аминокислот кодируется тремя нуклеотидами.
2) Код «однозначен» — каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.
3) Код «вырожден» означает, что каждая аминокислота
может кодироваться более чем одним кодоном.
12. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа». Укажите номера предложений, в которых они сделаны, исправьте их. Дайте правильную формулировку. (1) В матричных реакциях биосинтеза белка участвуют нуклеиновые кислоты. (2) В результате транскрипции синтезируется РНК, матрицей для которой служит участок ДНК. (3) Реакцию синтеза РНК катализирует фермент протеиназа. (4) Пройдя через поры ядерной оболочки, иРНК поступает в цитоплазму. (5) При трансляции на рибосомах осуществляется сборка молекул белка из аминокислот. (6) Информационная РНК служит матрицей для синтеза тРНК. (7) Последовательность соединения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в транспортной РНК.
1) 3 – реакцию синтеза РНК катализирует РНК-полимераза;
2) 6 – иРНК служит матрицей для синтеза белка (матрицей для синтеза тРНК служит участок молекулы ДНК);
3) 7 – последовательность соединения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в иРНК (ДНК)